Oxidação lipídica e protéica em carnes
dataload.collectionmapped | 01 - Doutorado - Ciência de Alimentos | pt_BR |
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dc.contributor.advisor | Shimokomaki, Massami [Orientador] | pt_BR |
dc.contributor.author | Souza, Marta Alessandra de Avila | pt_BR |
dc.contributor.banca | Terra, Nelcindo Nascimento | pt_BR |
dc.contributor.banca | Madruga, Marta Suely | pt_BR |
dc.contributor.banca | Souza, Nilson Evelázio de | pt_BR |
dc.contributor.banca | Coró, Fábio A. G. | pt_BR |
dc.coverage.spatial | Londrina | pt_BR |
dc.date.accessioned | 2024-05-01T13:10:14Z | |
dc.date.available | 2024-05-01T13:10:14Z | |
dc.date.created | 2011.00 | pt_BR |
dc.date.defesa | 26.07.2011 | pt_BR |
dc.description.abstract | Resumo: O objetivo deste trabalho foi avaliar a oxidação lipídica (Lipox) e protéica (Proox) sob duas condições: biológica e química A primeira, durante a instalação da anormalidade PSE em carnes de peito de frango e na última durante o processamento do charque em condições drásticas de temperatura relativamente alta e elevada concentração salina A quantidade de produtos da oxidação lipídica (Lipox) e protéica (Proox) formados em amostras frescas e cozidas de carnes de peito de frango análogas ao PSE foi investigada Na carne fresca, teores consideráveis de TBARS e compostos carbonila, ,57mg/kg e ,54nmol/mg proteina, respectivamente, foram obtidos depois de 24h post mortem, sugerindo que os radicais livres, ou fundamentalmente, as espécies reativas do oxigênio, ROS, foram sintetizados antes da instalação do rigor mortis Isto implicaria que a atividade da enzima fosfolipase A2 foi catalizada subsequentemente pela presença em excesso de Ca2+ dentro do retículo sarcoplasmático, durante o estresse fisiológico sofrido pelas aves no exato momento, anterior ao seu sacrifício A tripla concentração de ácido araquidônico (3,59g/1g) encontrada em carnes análogas ao PSE comparando-se ao controle (1,15g/1g) corroborou para esta avaliação Na carne cozida houve um aumento de aproximadamente 1 vezes nos níveis de compostos carbonila, em relação à carne fresca, e apesar da inativação da atividade da PLA2 pelo tratamento térmico, as reações químicas continuaram ocorrendo, e neste caso, em razão da elevada concentração de proteínas heme (>6%) presentes na forma de Fe3+, intensificando este processo Na segunda condição de formação de (Lipox) e (Proox), o charque bovino foi utilizado como um modelo e a alta correlação obtida entre a formação de metamioglobina sob a forma de Fe3+ e compostos carbonila (R2=,92; p<,1) indicou que ROS provavelmente foi originada das reações de Fenton, e esta condição parece ser de fato a mais relevante para os componentes oxidativos promoverem a formação de (Lipox) e (Proox) em carnes salgadas De fato, depois de 6 dias de armazenamento do charque, TBARS e compostos carbonila determinados foram de ,25mg/kg e 2,77nmol/mg proteina, respectivamente O uso de antioxidantes como o ácido fítico inibiu substancialmente o desenvolvimento de TBARS e compostos carbonila em 2% e 17%, respectivamente, enquanto que para o nitrito de sódio, 8% e 61%, respectivamente, provavelmente pelo seqüestro de Fe3+ da metamioglobina Finalmente, nossos resultados demonstram que em paralelo à oxidação lipídica, a oxidação protéica ocorre na carne e em produtos cárneos, e a sua intensidade dependeria das condições de manipulação prévia Esta reação é inibida pela presença de antioxidantes | pt_BR |
dc.description.abstractother1 | Abstract: The objective of this work was to evaluate the lipid (Lipox) and protein (Proox) oxidation under two conditions: biological and chemical Firstly, during the installation of PSE abnormality in breast chicken meat and secondly in beef charqui meat processed under harsh condition of relatively high temperature and elevated salt concentration The secondary products amount of the Lipox and Proox formed in fresh and cooked samples of PSE-like meat were investigated In the fresh PSE-like meat considerable amount of TBARS and carbonyl components of 57mg/kg and 54nmol/mg protein, respectively, was obtained after 24h pos mortem suggesting that free radicals or fundamentally, ROS, reactive oxygen species, were synthesized before the rigor mortis installation This would imply that PLA2 enzyme activity was catalyzed further by the surplus of Ca2+ presence within the sarcoplasmic reticulum during the physiological stress suffered by the birds at the moment just before their slaughtering A triple concentration of arachidonic acid (359g/1g) found in PSE-like meat samples in relation to control samples (115g/1g) corroborated for this assessment In the cooked meat samples there was an increase of approximately 1-fold of carbonyl components in relation to fresh meat samples, and despite of the inactivation of PLA2 activity by the heat treatment further chemical oxidative reactions occurred, and in this case because of the elevated presence of heme protein concentration (>6%) under the form of Fe3+, enhancing these processing In the second condition of Lipox and Proox formation, charqui meat was used as a model and the obtained high correlation between the formation of metamyoglobin under Fe3+ form and carbonyl substances (R2=9, p<1) indicated that ROS probably was originated from Fenton reaction, and this condition seemed to be the most relevant for the oxidative components to promote Proox and Lipox formation in salted meat In fact after 6 days of charqui meat storage, the determined TBARS and carbonyl substances were 25mg/kg and 277nmol/mg protein, respectively The use of anti oxidants as phytic acid and inhibited substantially the development of TBARS and carbonyl substances by 2% and 17% respectively while nitrite by 8% and 61%, respectively, most probably by sequestering the Fe3+ from the charqui metamyoglobin Finally, our results demonstrated that in parallel to lipid oxidation, protein oxidation does occur in meat and meat products and its intensity would depend on the conditions of their previous manipulation This oxidative reaction is inhibited by the presence of antioxidants | pt_BR |
dc.description.notes | Tese (Doutorado em Ciência de Alimentos) - Universidade Estadual de Londrina, Centro de Ciências Agrárias, Programa de Pós-Graduação em Ciência de Alimentos | pt_BR |
dc.identifier.uri | https://repositorio.uel.br/handle/123456789/11129 | |
dc.language | por | |
dc.relation.coursedegree | Doutorado | pt_BR |
dc.relation.coursename | Ciência de Alimentos | pt_BR |
dc.relation.departament | Centro de Ciências Agrárias | pt_BR |
dc.relation.ppgname | Programa de Pós-Graduação em Ciência de Alimentos | pt_BR |
dc.subject | Carne | pt_BR |
dc.subject | Conservação | pt_BR |
dc.subject | Carne de ave | pt_BR |
dc.subject | Oxidação | pt_BR |
dc.subject | Charque | pt_BR |
dc.subject | Preservation | pt_BR |
dc.subject | Poultry as food | pt_BR |
dc.subject | Charqui | pt_BR |
dc.subject | Meat | pt_BR |
dc.subject | Carbonyl compounds | pt_BR |
dc.subject | Quality | pt_BR |
dc.subject | Oxidation | pt_BR |
dc.subject | Meat | pt_BR |
dc.title | Oxidação lipídica e protéica em carnes | pt_BR |
dc.type | Tese | pt_BR |
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