Imobilização de lipase em diferentes suportes visando o uso em biocatálise

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dataload.collectionmapped02 - Mestrado - Bioenergiapt_BR
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dc.contributor.advisorGuedes, Carmen Luisa Barbosa [Orientador]pt_BR
dc.contributor.authorFontana, Marianapt_BR
dc.contributor.bancaRezende, Maria Inêspt_BR
dc.contributor.bancaTarley, César Ricardo Teixeirapt_BR
dc.contributor.coadvisorAndrade, Milena Martins [Coorientadora]pt_BR
dc.coverage.spatialLondrinapt_BR
dc.date.accessioned2024-05-01T15:12:55Z
dc.date.available2024-05-01T15:12:55Z
dc.date.created2017.00pt_BR
dc.date.defesa31.10.2017pt_BR
dc.description.abstractResumo: Com o intuito de tornar o uso de lipases atrativo economicamente, a imobilização enzimática é uma opção, pois possibilita a recuperação e a reutilização da enzima O método mais utilizado é a adsorção por ser de baixo custo, simples e de fácil manipulação O uso de resíduos e produtos reciclados como suporte para imobilização da enzima é outra forma de reduzir o custo desta, e assim, do produto final O presente trabalho tem como objetivo purificar parcialmente as lipases produzidas por fermentação submersa utilizando torta de seja como fonte de nutrientes para o fungo Botryosphaeria ribis EC-1 e imobilizá-las utilizando planejamentos fatoriais comparando a atividade enzimática nos suportes: carvão de eucalipto ativado, carvão de peroba ativado, poliamida reciclada sem e com partículas magnéticas A precipitação da enzima utilizando sulfato de amônio na concentração de 2% (m/v) aumentou a atividade específica de para 215 U mg-1 O suporte com melhor resultado de imobilização foi a poliamida reciclada com volume de poros de 3,33 cm3g-1 e raio médio de 1,7 nm, para a poliamida reciclada com partículas magnéticas também com altos resultados, as diferenças nas características físico-químicas dos suportes influenciaram na adsorção da lipase dos suportes, tendo em vista a variação na atividade e atividade específica das enzimas imobilizada As melhores condições de imobilização de lipase utilizando a PR como suporte foi 9 minutos e 32 ºC, onde a atividade enzimática máxima foi alcançada (76 U g-1 suporte) e também maior retenção (95,4 %) Já a imobilização com PRPM, os experimentos nos pontos centrais (195 min e 25 ºC) do planejamento corresponderam as maiores atividades enzimáticas e retenção da atividade, sendo os maiores valores alcançados de 36 U g -1 suporte e 41,3 %, respectivamente Esses resultados demonstraram que estes suportes são promissores e que os biocatalisadores produzidos possuem grande potencial para serem aplicados em reações de biocatálise, tendo em vista a elevada atividade enzimática relatada, além disso, trata-se de resíduos e materiais recicláveispt_BR
dc.description.abstractother1Abstract: In order to make the use of lipases economically attractive, enzymatic immobilization is an option, since it allows recovery and reuse of the enzyme The most commonly used method is low cost, simple adsorption and easy manipulation The use of waste and recycled products as a support for immobilization of the enzyme is another way to reduce the cost of this, and thus, the final product The present work aims to partially purify the lipases produced by the fungus Botryosphaeria ribis EC-1 and to immobilize them using factorial schemes comparing the enzymatic activity in the substrates: activated eucalyptus charcoal, activated peroba charcoal, recycled polyamide without and with magnetic particles The enzyme precipitation using 2% (w/v) ammonium sulfate increased the specific activity of 32 U mg-1 in the crude extract to 215 U mg-1 The support with the best immobilization result was recycled polyamide with a pore volume of 333 cm3g-1 and a mean radius of 17 nm, for polyamide recycled with magnetic particles also with high results of enzymatic activity, 9, 46 cm3g-1 and mean radius of 82 nm, the differences in the physical-chemical characteristics of the substrates influenced the adsorption of the lipase from the supports, due to the variation in the activity and specific activity of the immobilized enzymes With the results obtained in the factorial 22 with axial points for immobilization of lipases, it was possible to observe that temperatures in the range of 29 ºC for CEA and for CPA 41 and 49 ºC did not show a positive influence on the immobilization in the carbons The immobilization using CEA as support obtained maximum activity of 296 U g-1 support when enzyme concentration and temperature were 138% (v/v) and 21 ° C, respectively Under these conditions, the immobilization efficiency was 977% and the retention of activity was 22% On the other hand, the immobilization in CPA, the maximum activity achieved was 58 U g-1 support, with enzyme concentration and temperature of 138% (v/v) and 45 ° C, respectively The best lipase immobilization conditions using PR as support were 9 minutes and 32 ° C, where maximum enzymatic activity was achieved (76 Ug-1 support) and also higher retention (954%) The immobilization with PRPM, the experiments at the central points (195 min and 25 ºC) of the planning corresponded to the greater enzymatic activities and retention of the activity, with the highest values being 36 U g -1 support and 413%, respectively These results showed that these supports are promising and that the biocatalysts produced have great potential to be applied in biocatalysis reactions, due to the high enzymatic activity reported, in addition, they are waste and recyclable materialspt_BR
dc.description.notesDissertação (Mestrado em Bioenergia) - Universidade Estadual de Londrina, Centro de Ciências Exatas, Programa de Pós-Graduação em Bioenergiapt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.uel.br/handle/123456789/16573
dc.languagepor
dc.relation.coursedegreeMestradopt_BR
dc.relation.coursenameBioenergiapt_BR
dc.relation.departamentCentro de Ciências Exataspt_BR
dc.relation.ppgnamePrograma de Pós-Graduação em Bioenergiapt_BR
dc.subjectLipasept_BR
dc.subjectAdsorçãopt_BR
dc.subjectBiocatálisept_BR
dc.subjectLipasept_BR
dc.subjectAdsorptionpt_BR
dc.titleImobilização de lipase em diferentes suportes visando o uso em biocatálisept_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR

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