Prudencio, Sandra HelenaCagnin, Caroline2025-05-202025-05-202023-09-18https://repositorio.uel.br/handle/123456789/18782O farelo de glúten de milho, um resíduo proteico do processamento industrial do milho, é utilizado em ração animal, mas devido à proporção elevada de proteínas (cerca de 60%), torna-se interessante o seu uso na alimentação humana. A estrutura molecular das proteínas de origem vegetal pode resultar em características tecnofuncionais pouco desejáveis para aplicação em alimentos e baixa digestão dessa matéria-prima. O processamento por extrusão pode modificar a estrutura conformacional das proteínas e contribuir para melhorar as características tecnofuncionais e a digestão dessas moléculas. O estudo da digestão de proteínas, que pode ser realizada in sílico e in vitro, indica peptídeos que podem possuir ação biológica no corpo humano, como ação antioxidante e anti-hipertensiva. O objetivo desse estudo foi conhecer as propriedades bioativas de peptídeos do farelo de glúten de milho, além de modificar a estrutura molecular de suas proteínas por extrusão e verificar as consequências em suas propriedades tecnofuncionais e de saúde, para um maior aproveitamento desse resíduo como um ingrediente alimentar. Foi feita uma análise in sílico da alfa-zeína a partir de banco de dados disponível em ferramentas computacionais (UniProt, BIOPEP e PeptideRanker). Observou-se que o maior número de ocorrências de fragmentos peptídicos estava relacionado à inibição da enzima conversora de angiotensina, seguida pela inibição da dipeptidil peptidase IV e dipeptidil peptidase III. Sugere-se que os peptídeos de milho podem ter potencial como agentes alternativos para o tratamento da hipertensão e diabetes mellitus tipo 2. Pela avaliação de artigos científicos que mostravam evidências de propriedades bioativas de peptídeos de milho por ensaios in vitro, a ação mais frequentemente encontrada foi a antioxidante. Num segundo estudo, o material foi extrusado em diferentes umidades de amostra (20 – 40%), temperaturas (120 – 160°C) e velocidades do parafuso (33 – 117 rpm) empregando-se um planejamento fatorial completo, com dois pontos centrais. Observou-se que a condição de extrusão de 20% de umidade, 120°C e 117 rpm foi a otimizada para as maiores capacidade de absorção de água e solubilidade de proteínas em pH 7. A extrusão na condição otimizada acarretou diminuição da luminosidade e aumento da cromaticidade do farelo, além de aumentar a atividade e capacidade emulsificante. A solubilidade em água das proteínas do farelo reduziu e em soluções de tampão fosfato contendo ureia e/ou SDS foi alterada, indicando modificação da conformação nativa das moléculas devido à extrusão, que foi corroborada pela intensificação da conformação folha ß e agregação das proteínas. Posteriormente num terceiro estudo, o farelo de glúten de milho foi extrusado nas mesmas condições citadas anteriormente, visando o aumento do rendimento da digestão gastrointestinal simulada. A condição de extrusão otimizada foi 40% de umidade, 140°C e 54 rpm. As amostras controle (não extrusada e não digerida), não extrusada-digerida, extrusada otimizada e extrusada otimizada-digerida foram comparadas em relação a atividade biológica. A amostra extrusada otimizada-digerida apresentou maiores teor de nitrogênio, grau de hidrólise, digestibilidade e potencial de ação biológica (atividade antioxidante/ABTS, capacidade redutora, atividade de inibição de ECA e alfa-amilase) em relação às demais amostras. Os resultados do estudo possibilitam mais perspectivas para o aproveitamento e agregação de valor ao farelo de glúten de milho como um ingrediente alimentar a partir de alterações das características tecnofuncionais ou daquelas relacionadas à saúde, além de contribuir para redução de resíduos agroindustriaisporAntioxidanteDigestão gastrointestinalConformação estrutural de proteínasPeptídeosResíduo proteícoSolubilidade proteícaTeseCiências Agrárias - Ciência e Tecnologia de AlimentosCiências Agrárias - Ciência e Tecnologia de AlimentosAntioxidantGastrointestinal digestionProtein structural conformationProtein solubilityPeptidesProtein waste